Учебная страница курса биоинформатики,
год поступления 2014
Порядок проведения
- Студент получает билет с одним вопросом из каждого раздела, всего 6 вопросов.
- Все задания выполняйте в локально установленной программе Jmol. Создавайте скрипты, чтобы случайно не потерять изображения с требуемым результатом.
- Отвечать на вопросы можно по одному или на все сразу.
- В зачёт входит демонстрация заданий пр.1-3 (по просьбе преп.)
- Зачет по аминокислотам (структурные формулы, доноры и акцепторы водородной связи в а.к. остатке, заряженные атомные группы, участие в дисульфидной связи, гидрофобные группы атомов в остатке) идет отдельной строкой. Зачет по КР-2 и КР-3 упростит сдачу.
- Дополнительные вопросы - по командам Jmol
- Критерии зачета блока - в стадии разработки)))
Вопросы
---1
- Изобразите в Jmol водородные связи в альфа-спирали из вашей (или другой данной вам) структуры белка. Нарисуйте на бумаге паттерн (схему) водородных связей.
- Изобразите в Jmol водородные связи между антипараллельными тяжами в структуре белка. Нарисуйте на бумаге паттерн (схему) водородных связей.
- Изобразите в Jmol водородные связи между параллельными тяжами в структуре белка. Нарисуйте на бумаге паттерн (схему) водородных связей.
---2
- Изобразите в Jmol указанный по номеру остаток и остовы (только остовы) двух соседних соседних остатков в проволочной модели. Напишите название остатка и одно- и трехбуквенный код его. И так - для трех - пяти указанных вам номеров.
---3
- Найдите в структуре и изобразите водородные связи между положительно заряженным и отрицательно заряженным остатками (т.н. солевой мостик).
- Найдите и изобразите водородные связи между данными вам типами остатков (например, серином и аспарагином). Укажите какой атом донор протона, какой - акцептор.
- Найдите и изобразите водородные связи между OH-группами боковой цепи выбранного вами остатка и кислородами остова. Укажите какой атом донор протона, какой - акцептор.
---4
- Рассчитайте среднее число аминокислотных остатков на виток альфа-спирали на примере указанной вам длинной альфа-спирали.
- Рассчитайте средний шаг в указанной длинной альфа-спирали. Шаг = расстояние между соседними витками спирали.
Измерьте не менее пяти углов, образованных указанными вам тройками атомов (например N(i) – CA(i+1) – C(i+1) ) и сделайте выводы.
- Найдите и изобразите S-S связи (ssbonds 40) в указанном pdb-файле. Для каждой S-S связи измерьте и запишите два валентных угла при связанных этой связью атомами.
---5
- Выберите полярный остаток (остаток, способный образовывать водородную связь боковой цепью), погруженный в ядро белковой глобулы. Изобразите его в проволочной модели, продемонстрируйте, что он действительно, в глобуле, а не выходит на поверхность белка. Изобразите в проволочной модели все остатки (целиком остатки!), удаленные от выбранного на предельно возможное расстояние водородной связи. Изобразите все водородные связи в окрестности.
- Выберите лиганд. Изобразите его в проволочной модели, продемонстрируйте его окрестность так, чтобы было видно: лиганд лежит в глубоком кармане внутри глобулы белка или только касается поверхности белковой молекулы. Изобразите в проволочной модели все остатки (целиком остатки!), взаимодействующие с лигандом. Изобразите все водородные связи в окрестности, включая водородные связи с лигандом (команды - как в задании про водородные связи белка с ДНК). Найдите и покажите возможные гиброфобные взаимодействия белка с лигандом.
---6
- Укажите характерный размер генома бактерии (в п.н.)
- Укажите примерный размер генома человека (в п.н.)
- Укажите характерный размер генома вируса (в п.н.)
- Укажите характерную длину белка бактерии (в а.к.о.)
(*) Задайте вопрос преподавателю
Хорошие вопросы оцениваются и идут в зачет!
- Вопрос должен касаться конкретной структуры
- Он может быть о любой особенности в изображении структуры; в самом pdb-файле; о чем угодно в связи с выбранной структурой (кроме того, что рассказывалось преподавателями на занятии)
В процессе...