Рисунок 1. Сравнение укладки структур.
В данном задании расматривается укладка 10-ти структур. В PyMOL выровняем структуры с помощью super, чтобы сопоставить их. Прежде всего стоит сказать, что выравнивание получилось не идеальным, что оправдано изначально не очень высоким попарным сходством. В целом структуры устроены похоже: бета-лист, окруженный альфа-спиралями.
Рисунок 1. Сравнение укладки структур.
В этом задании мы сравниваем фрагменты двух структур, находящихся в одном месте в пространстве, но имеющих разную разметку. На Рисунке 2 представлен спорный участок: в одной структуре это целый фрагмент альфа-спирали, а в другой альфа-спираль неполная, переходящая в петлю.
Рисунок 2. Спорный участок.
Попробуем выяснить, оправданы ли различия. Рассмотрим участки и возможные взаимодействия, которые способны поддерживать вторичную структуру. На Рисунке 3.1 можно видеть, что участок, целиком размеченный как альфа-спираль, сохраняет взаимодействия по всей своей длине. На Рисунке 3.2 заметно, что взаимодействия теряются на части участка, которая не размечена как альфа-спираль. Можно сказать, что различие в разметке этих двух структур оправдано.
Рисунок 3.1. Участок, представляющий собой целую альфа-спираль.
Рисунок 3.2 Участок, определнный фргаментом альфа-спирали и петли.
В данном задании была сгенерирована разметка вторичной структуры всех 10-ти PDB. Из данных результатов была подсчитана склонность каждого остатка образовывать тот или иной тип вторичной структуры. В Таблице 1. приведены остатки и их склонности образовывать петли(C), бета-листы(E) и альфа-спирали(H).
Таблица 1. Склонности остатков образовывать вторичные структуры.
Петли намного чаще включали глицин(1.6505844), что мне кажется вполне логичным из-за небольших размеров его радикала. В бета-листе чаще всего встречался валин(2.2913303), что может объясняться его гидрофобностью. Альфа-спирали чаще включали триптофан(1.6126482), это слегка неожданно, поскольку большой радикал может несколько дестабилизировать стрруктуру альфа-спирали.
© Simon Konnov 2017-2020