Определение вторичной структуры

В белке, который я анализировала в предудущих семестрах нет вторичной структуры типа β. Поэтому я выбрала другой объект для работы с программами по предсказанию вторичных структур: канал для облегченной диффузии катионов через мембрану (идентификатор PDB 3HSP). Асимметрическая единица этого белка содержит 3 α-спирали и 1 β-слой, состоящий из 3 тяжей.

Для предсказания вторичной структуры использовалась программа DSSP. Выдачу этой программы можно скачать тут. Все крупные элементы были предсказаны правильно с точностью до аннотированных в файле pdb границ. Границы самой короткой α-спирали (5 аминокислотных остатков) предсказаны неверно, в предсказании есть лишние аминокислоты, не относящиеся к этой α-спирали.

Для получения карты β-листа я использовала программу SheeP. Карта представлена на рисунке 1, а выделенная желтым структура β-листа - желтым на рисунке 2.

Рисунок 1. Карта β-листа структуры 3hsp. Каждыя строка - тяж в листе, каждая колонка - хребет. Стрелки соответсвуют участкам, выделенным на рисунке 2. Получена с помощью программы SheeP

Рисунок 2. Структура канала для катионов, желтым выделен β-лист Стрелки соответствуют колонкам, выделенным на рисунке 2. Рисунок получен с помощью программы Sheep

В карте β-листа видна нерегулярность (buldge, отмечена стрелкой), выражающаяся в "лишнем" аминокислотном остатке в одном из тяжей слоя. Остаток 282 глутаминовой кислоты не соответсвует ни одному из тяжей β-листа (рисунки 1 и 2).

Боковые цепи остатков, выделенных на карте красным (рисунок 1), обращены в сторону гидрофобного ядра молекулы белка, выделенные желтым - во внешнюю среду. Это распределение соответствует их степени гидрофобности: гидрофобные остатки принадлежат гидрофобному ядру, а полярные или заряженные (за редкими исключениями) - экспонированы.

Схема водородных связей небольшого участка β-слоя без нерегулярностей представлена на рисунке 3.

Рисунок 3. Схема водородных связей для 4 хребтов β-слоя структуры 3hsp.