Белок S.aciditrophicus structure| Учебный сайт Саши Погорельской

В базе данных Protein Data Base хранится более развернутая и сложная информация о белках. Пример такого файла, относящегося к белку-регулятору транскрипции, можно скачать отсюда (его идентификатор в этой базе данных - 3S5R). В нем находится техническая информация о белке и сведения о его пространственной структуре. Основная информация из этого описания есть в таблице 1.

Таблица 1. Основная информация из технической части файла 3S5R.pdb (из Protein Data Base)

Свойство	Значение
TITLE (заглавие)	CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE TRANSCRIPTIONAL REGULATOR OF THE TETR FAMILY (SYN_02108) FROM SYNTROPHUS ACIDITROPHICUS (кристаллическая структура предполагаемого белка-регулятора из семейства репрессоров из бактерии Syntrophus aciditrophicus)
SOURCE ORGANISM_SCIENTIFIC организм)	SYNTROPHUS ACIDITROPHICUS
COMPND MOLECULE (структура \| молекула)	TRANSCRIPTIONAL REGULATOR TETR FAMILY (белок-регулятор из семейства репрессоров)
COMPND CHAIN (структура \| цепи)	A, B
HETNAM (малые молекулы и ионы)	1)DI(HYDROXYETHYL)ETHER 2)1,2-ETHANEDIOL
FORMUL (формулы малых молекул)	1)C4 H10 O3 (3 молекулы) 2)C2 H6 O2 (2 молекулы) 3)H2 O (7 молекул)
HETNAM (модифицированные остатки)	SELENOMETHIONINE
FORMUL (их формула)	C5 H11 N O2 SE (18 молекул)
EXPDTA (метод расшифровки)	X-RAY DIFFRACTION (рентгеноструктурный анализ)

Помимо технических характеристик, в файлах из Protein Data Base содержатся координаты каждого атома молекулы белка (исключая водород). Для визуализации этих данных и построения трехмерной модели используется Jmol. Доступный интерфейс этого Java-приложения включает поле для отображения молекулы белка и командную строку для работы с ним.

Изначально рассмотреть части белка трудно, но после нескольких преобразований, внешний вид становится более доступным. Пример построенной кристаллической структуры белка-регулятора транскрипции показан на рисунке 1. Команды, использованные для этого:

load home/students/y13/pogorelskaya/term2/block2/credits/3S5R.pdb zoom 50 rotate z 123 rotate y 90 background [255,229,180] backbone 50 color [0,0,205] wireframe select helix cartoons color [219,112,147] set hbondsRASMOL False calculate hbonds color hbonds red hbonds 25 select HOH cpk color [255,222,173] select ligands cpk color [255,222,173]

После выполнения этих команд, синим цветом выделены линии, соединяющие центральные альфа-атомы аминокислот, а более тонкими линиями - все остальные связи (для атомов, не относящихся к альфа-спиралям).

Альфа-спирали покрашены малиновым цветом, там также виден скелет этих спиралей.

Красным изображены водородные связи (всего их 333), а светло-желтым - малые молекулы (лиганды) и вода.

Рисунок 1. Трехмерное строение кристалла белка-регулятора транскрипции

Файл, скачанный из той же базы данных и содержащий биологическую единицу белка, идентичен файлу с его пространственной структурой. При запуске в визуализаторе Jmol того же скрипта, Jmol сообщает о том же количестве атомов (2977), водородных связей (333), молекул воды (7) и лигандов (5). Как лиганд Jmol воспринимает и селенметионин - посттрансляционную модификацию метионина. Получающиеся при этом рисунки так же не отличаются.

Белок состоит из 2 полностью идентичных цепей (количество лигандов не совпадает), сближающихся С-концами. Это хорошо видно на рисунке 2. N-конец цепей желтый, а C-конец - красный. Однако не смотря на то что аминокислотная последовательность двух цепей совпадает, цепь В образует на 1 альфа-спираль меньше (этим объясняется совпадение файлов с биологической и асимметричной единицами - две цепи отличаются по структуре). Подробнее об этом на вкладке "Вторичные структуры".

Рисунок 2. Другое представление кристалла белка-регулятора транскрипции. Остов молекулы и составляющие его структуры покрашены градиентом от желтого (N-конец) к красному (C-конец)